Aktivt sete er enzymets bindingssete for substrater.
Et enzym kan ha en eller flere bindingssteder. Bindingsstedene er formet som grop i proteinet/enzymet og består av bestemte typer kombinasjoner av aminosyrer som gjør at substratet bindes spesifikt til enzymet og danner et enzym-substrat kompleks. Det aktive sete kan inneholde både et bindingssete og katalytisk sete. I det katalytiske sete er peptidet bundet, her omdannes substratet til produkt. Dette senker aktiveringsenergien i biologiske systemer, noe som er nødvendig for at den kjemiske reaksjonen skal kunne skje ved høy hastighet. For at det skal skje en katalytisk reaksjon i enzymet bør pH ligge i området mellom 4-8, og temperaturen mellom 0 og 40 grader celsius. Enzymets katalyserende aktivitet vises ofte i diagram som Michaelis-Menten kurven.
Sidekjedene til aminosyrene er festet i bindingssetene.
Enzymer har to ulike måter å binde seg til substatet på:
- Lås og nøkkel: Det aktive område av enzyme passer bra med substratet og det foregår ingen endring av strukturen til enzyme etter bindingen. Det vil si at de to molekylene er komplementær i form.
 |
| Figur 1: Lås-og-nøkkel model |
- Indusert passform: Bindingen av substratet gjør at det blir en konformasjonsendring i aktive setet, slik at det aktive setet og substratet passer bedre sammen
Kofaktorer er nødvendige forbindelser som må til for at mange enzymer skal kunne utøve sin katalytiske virkning. Vanlige uorganiske kofaktorer er ioner av magnesium, mangan, sink , jern og kobber. Disse kalles aktivatorer og inngår i enzymets aktive seter. Organiske kofaktorer kalles prostetisk gruppe. Disse er permanent bundet til enzymet. Andre organiske kofaktorer blir kalt koenzym der et eksempel er NADH. Under katalysen binde koenzymet og enzymet med svake bindinger i enzymets aktive sete.
Inhibitorer hemmer enzymets katalyserende aktivitet. Inhibitorer kan binde seg til det aktive sete i enzymet og endrer den tre dimensjonale strukturen til proteinet slik at enzymets spesifisitet endres og substratet ikke er i stand til å feste seg til produktet lenger. En inhibator kan ha irreversibel og reversibel hemninger. Irreversibel inhibitor blokkerer det aktive sete og en slik inhibitor kalles en enzymgift. Det er to former for reversibel inhibitorer, kompetetitive og inkompetitive. Kompetitive inhibitoer konkurrerer med substratet om bindingsplassen. Hvis det er mye inhibitor tilstede kan det føre til at substratet ikke kommer til i det aktive sete. Inkompetive inhibitorer eller ikke konkurrerende inhibitorer binder seg ikke til samme aktive setet som substratet men kan i stede binde seg en annen plass på enzymet slik at formen på det aktive sete forandres.
Referanser
- Universitet i Oslo, Halvor Aarnes, Enzymer,[16.06.00], tilgjengelig fra: http://www.bio.uio.no/plfys/haa/plfys/biokjemi/enzym.htm [23.09.10]
- Store norske leksikon, Jens Gabriel Hauge, enzymer, tilgjengelig fra: http://www.snl.no/enzymer [23.09.10]
- Det store norske leksikon, Redaksjonen, kofaktorer, biokjemi, http://www.snl.no/kofaktorer/biokjemi [23.09.10]
- Wikipedia, Inhibitorhttp://sv.wikipedia.org/wiki/Inhibitor [23.09.10]
- Wikibøker http://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme/Active_Site[30.09.11]