Menneskekroppen er avhengig av en mengde kjemiske reaksjoner for å fungere. For at en kjemisk reaksjon skal skje, må molekyler som kollidere ha nok energi til å kompensere for energiforskjellen mellom reaktant og det energirike mellomtrinnet som oppstår under dannelse av produkt. Denne forskjellen i energimengde kalles energibarrieren.
Ved 37°C er det så få molekyler som har tilstrekkelig energi for å nå overgangsfasen mellom reaktant og produkt at mange kjemiske reaksjoner ville stoppet helt opp. Figur (1) viser forholdet mellom energibehov for en enzymkatalysert reaksjon og en reaksjon som skjer ikke er katalysert av enzymer.
 |
| Figur 2: Et enzyms aktive sete, hvor substratmolekylene bindes (2) |
Enzymer virker ved at de oppretter enzym-substrat-komplekser, der et substratmolekyl binder seg til enzymets aktive sete. Under bindingsprosessen oppstår det aktiveringsenergi, uten at det er nødvendig med energitilførsel utenfra. Dette fører til at energibarrieren senkes betraktelig og reaksjonen går raskere. Figur (2) viser dannelsen av et enzym-substrat-kompleks. Etter at omdannelsen av substrat til produkt er fulført, frigjøres produktet og enzymet er rede til å binde et nytt substratmolekyl.
 |
| Figur 1: Enzymets effekt på en reaksjons aktiveringsenergi (1) |
Et enzym kan katalysere gjentatte reaksjoner fordi det ikke brukes opp eller endres under prosessen. Det trengs derfor forholdsvis få enzymer for å konvertere store mengder substrat til produkt på kort tid. Dette gjør at enzymkatalyserte reaksjoner er mange ganger mer effektive enn de som skjer uten påvirkning.
Det finnes ulike faktorer som kan påvirke enzymaktiviteten i kroppen. En del enzymer er avhengige av spesielle metallatomer (ko-faktorer) eller små organiske molekyler (koenzym) for å være aktive. Disse stoffene må tilføres gjennom kosten. For lavt inntak reduserer enzymaktiviteten i cellene og kan være skadelig.
Enzymaktiviteten blirreguleres ved hjelp av inhibitorer eller aktivatorer som finnes i kroppen slik at produktdannelsen møter cellens behov. Inhibitorer vil hindre substratet fra å binde seg til aktivt sete enten ved å danne en liknende binding og ta substratets plass, eller ved å påvirke enzymet til å endre det aktive setet slik at substratet ikke lenger kan festet seg. Disse to typene inhibitorer kalles henholdsvis kompetative- og nonkompetative inhibitorer.
Aktivatorer har motsatt effekt. De kan for eksempel binde seg til et innaktivt enzym og endre det slik at aktivt sete blir i stand til å binde substrat.
Enzymer er både pH- og varmespesefikke, og er avhengige av stabile forhold for å fungere optimalt. De fleste enzymene som finnes i kroppen arbeider best ved 35-40°C. For høy temperatur fører til denaturering av enzymene, mens kulde senker reaksjonshastigheten og til slutt gjør enzymene innaktive.
Enzymer er tilpasset det normale pH-nivået i det området de arbeider. For eksempel arbeider enzymer som finnes i blodplasma optimalt ved pH mellom 7 og 8, mens pepsin (som finnes i magesekken) er aktivt ved pH helt ned til 1,5. Dersom pH ligger utenfor enzymets optimalområde, reduseres enzymaktiviteten eller enzymet blir fulstendig innaktivt.
Enzymaktiviteten er også proposjonalt avhengig av substratmengden, helt til maksfart (Vmax) er oppnådd.
Referanser:
Sand, Sjaastad, Haug og Bjålie, Menneskekroppen, fysiologi og anatomi, Gyldendal Norske Forlag AS 2006 2.utg., 2 opplag 2007
Gerard J. Tortora, Bryan Derrickson, Introduction to the human body, John Wiley & Sons, Inc., 7.utg. 2007
Champe, Harvey, Ferrier, Biochemistry, Lippincott Williams & Wilkins, 4.utg, 2008
Burtis, Ashwood, Bruns, Fundamentals of Clinical Chemistry, 6th edition, Saunders Elsevier, 2008
http://www.bio.no/enbiolog/
(1) Fritt tegnet etter figur 1.26, side 37 i "Menneskekroppen, fysiologi og anatomi"
(2) Fritt tegnet etter figur 5.4, side 55 i "Biochemistry"