Inhibitor

En inhibitor er en substans som senker hastigheten til den kjemiske reaksjonen ved at den hemmer enzymets katalytiske effekt. (1) 

Hastigheten til en kjemisk reaksjon er påvirket av andre substanser enn bare enzymer eller substrater. Disse substratene kan være inhibitorer og disse vil redusere reaksjonshastigheten eller aktivatorer som øker hastigheten til reaksjonen. Inhibitorer er veldig små molekyler (sammenlignet med selve enzymet). Inhibitorer har varierende nøyaktighet, noen inhibitorer reagerer på omtrent samme måte hos flere enzymatiske reaksjoner, disse kalles non-spesifikke inhibitorer. Andre inhibitorer påvirker kun en enkelt reaksjon, disse kalles spesifikke inhibitorer. (2)

Inhibitorer klassifiseres gjerne som irreversible og reversible inhibitorer (1):

• Irreversible inhibitorer:
  Irreversible inhibitorer gjør enzymmolekylet inaktivt ved å binde seg permanent med en kovalentbinding til den funksjonelle hovedgruppen i enzymet. Altså binder den seg fast til enzymet og blokkerer det aktive setet.
   

• Reversible inhibitorer:
  Inhibitor som sitter på enzymet som vil senke reaksjonsfarten og kan føre til en hemning av enzymet. Inhibitoren vil løsne fra enzymet som igjen vil være fullstendig gjennopprettet så det igjen reagere med substrater. Denne type inhibitorer er karakteristisk ved at det dannes en likevekt mellom enzym (E) og inhibitoren (I):

E + I <=> EI

Det er to former for reversibel inhibitor:

1. Konkurrerende inhibitorer (referanse 6) har en struktur som ligner på substratet (har samme atomgruppe) og kan dermed ”sette” seg i substratsetet. Inhibitoren konkurrerer da om plassen i det aktive setet. Dersom det er mye inhibitor til stedet, vinner den i konkurransen og enzymet blokkeres midlertidig (se figur 1, referanse 5). Enzymet kan derfor bare feste seg med en inhibitor eller et substrat.
2. Ikke-konkurrerende inhibitorer (referanse 6) reagerer med enzymet uten å konkurrere om det aktive setet. Det fester seg imidlertid en annen plass på enzymet, noe som fører til en deformering av det aktive setet så substratet ikke lenger passer inn. Den ikke-konkurrerende inhibitoren reagerer enten veldig nært eller et godt stykke vekk fra det aktive setet (se figur 2, referanse 4)
   
   

_{Figur 1 (venstre): Illustrasjon av hvordan en konkurrerende inhibitor fester seg i det aktive setet til et enzym.
Figur 2 (høyre): Illustrasjon av hvordan en ikke-konkurrerende inhibitor fester seg til enzymet som igjen fører til deformering av det aktive setet.}

 

Generelt vil irreversible inhibitorer binde seg kovalent til enzymet, mens reversible inhibitorene vil binde seg ikke-kovalent (3).








 

Referanser

1.  http://snl.no/inhibitor/(biokjemi)
2. Tietz: Fundamentals of clinical chemistry. Side 148-149.
3. Harvey: Biochemistry. Side 60.
4. http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/573inhibit.htm
5. http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/573inhibit.html - Hentet 27.09.12
6. http://no.wikipedia.org/wiki/Enzym