En reaksjon har 0. ordens kinetikk når reaksjonen går med konstant hastighet.
Man snakker oftest om 0. ordens kinetikk ved enzymkatalyserte reaksjoner. Enzymer virker som katalysatorer for kjemiske reaksjoner ved at et substrat binder seg til enzymets aktive sete slik at det blir dannet et produkt (se enzymkinetikk). Reaksjonen skjer ut i fra følgende reaksjonslikning:
Enzym + Substrat ↔ Enzymsubstrat ↔ Produkt + Enzym
E + S ↔ ES ↔ P + E
Hvor fort denne reaksjonen går, er avhengig av pH, temperatur, substrat- og enzymkonsentrajon, inhibitorer, aktivatorer, koenzymer og prostetiske grupper. Dersom alle andre faktorer enn substratkonsentrasjonen er konstante, vil sammenhengen mellom substratkonsentrasjon og reaksjonshastighet være gitt ut i fra Michaelis-Menten kurven:
Figur 1: Michaelis-Menten kurven illustrerer sammenhengen mellom reaksjonshastigheten (Δabs/min) og substratkonsentrasjonen.
Når det er tilsatt så mye substrat at enzymet er mettet, vil reaksjonen nå en makshastighet som vi kaller Vmax og da er kurven i 0. ordens kinetikk. Ved 0. ordens kinetikk vil ikke økning av substratkonsentrasjon ha noen innvirkning på reaksjonshastigheten fordi alle enzymene er i kompleks med substratet og det er ingen ledige plasser for flere substratbindinger. Hvis det derimot tilsettes mer enzym vil reaksjonshastigheten øke.
Enzymaktivitetsmålinger foregår alltid ved 0. ordens kinetikk. Reaksjonshastigheten i en enzymkatalysert reaksjon er direkte proporsjonal med mengden aktive enzymer. Det betyr at man kan måle mengden enzym i en prøve ved å måle reaksjonshastigheten. Reaksjonshastigheten kan måles ved å måle økende konsentrasjon av produkt (evt. avtagende konsentrasjon av substrat). Konsentrasjonen måles med absorbans, og enheten for reaksjonshastighet blir absorbansendring over tid (Δabs/min).
Referanse
Tietz, Fundamentals of clinical chemistry, 6th edition, 2008, Saunders Elsevier, Chapter 9: side 145, 149-150.