Michaelis-Menten kurven viser forholdet mellom reaksjonshastighet og substratkonsentrasjon (ved konstant enzymkonsentrasjon).
Hvis substrat [S] ikke er tilstedet vil det ikke skje en reaksjon. Øker substratkonsentrasjonen, øker også reaksjonshastigheten. Etter hvert som substratkonsentrasjonen øker, vil reaksjonshastigheten nærme seg maks hastighet (Vmax).
Vmax er den maksimale hastighet for
produktdannelse med en gitt enzymmengde.
Km er den substratkonsentrasjon hvor hastigheten for produktdannelse er halvparten av Vmax.
Konstanten sier noe om tiltrekningen mellom enzym og substrat. Jo større Km er desto mindre affinitet er det mellom enzym og substrat.
Figur 1: Michaelis-Menten kurven
Ved lave substratkonsentrasjoner, er en relativt stor mengde enzym-substrat tilgjengelig. Dette gir mer substrat for enzymet, noe som også vil iverksette flere reaksjoner. Når substratkonsentrasjonen øker ytterligere, vil noen av enzymene være mettet. (til høyre i diagrammet)
Hvis man har substrat i overskudd, går vi mot den maksimale hastigheten Vmax (asymptote når aldri Vmax). Vmax er avhengig av mengde enzym, siden flere enzym kan iverksette flere reaksjoner.
Grønn kurve viser et system med lav
enzymkonsentrasjon og den blå kurven
viser høy enzymkonsentrasjon.
Jo høyere enzymkonsentrasjonen er,
jo høyere kan vi få den maksimale
hastigheten Vmax.
Figur 2: Michaelis-Menten kurver på to ulike enzymkonsentrasjoner
Hvis vi ønsker å undersøke mengde enzym i en prøve (serum) må alltid mengde substrat være i overskudd. Da blir reaksjonshastigheten (og målt enzymaktivitet) avhengig av mengde enzym. De andre reaksjonsforholdene (som pH-verdi, temperatur og ect.) må være konstant.
Referanser
- Champe P.C, Harvey R.A og Ferrier D.R, Lippincott’s illustrated reviews: Biochemistry, 4th edition, Wolters Kluwer, Lippincott Williams & Wilkins
- Figur 1: http://www.core.org.cn/OcwWeb/Biological-Engineering/20-320Spring-2006/CourseHome/index.htm (27.09.12)
- Figur 2: http://www.med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/lbef_enzyme.htm(27.09.12)