Definisjon
En inhibitor er en substans som senker hastigheten til den kjemiske reaksjonen ved at den hemmer enzymets katalytiske effekt. (1)
...
- Konkurrerende inhibitorer (referanse 6) har en struktur som ligner på substratet (har samme atomgruppe) og kan dermed ”sette” seg i substratsetet. Inhibitoren konkurrerer da om plassen i det aktive setet. Dersom det er mye inhibitor til stedet, vinner den i konkurransen og enzymet blokkeres midlertidig (se figur 1, referanse 5). Enzymet kan derfor bare feste seg med en inhibitor eller et substrat.
- Ikke-konkurrerende inhibitorer (referanse 6) reagerer med enzymet uten å konkurrere om det aktive setet. Det fester seg imidlertid en annen plass på enzymet, noe som fører til en deformering av det aktive setet så substratet ikke lenger passer inn. Den ikke-konkurrerende inhibitoren reagerer enten veldig nært eller et godt stykke vekk fra det aktive setet (se figur 2, referanse 4)
Figur 1 (venstre): Illustrasjon av hvordan en konkurrerende inhibitor fester seg i det aktive setet til et enzym.
Figur 2 (høyre): Illustrasjon av hvordan en ikke-konkurrerende inhibitor fester seg til enzymet som igjen fører til deformering av det aktive setet.
Generelt vil irreversible inhibitorer binde seg kovalent til enzymet, mens reversible inhibitorene vil binde seg ikke-kovalent (3).
...
Referanser:1)
...
- Tietz: Fundamentals of clinical chemistry. Side 148-149.
...
- Harvey: Biochemistry. Side 60.
...
...
...
- http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/573inhibit.html - Hentet 27.09.12
...