Enzymkinetikk er studiet av de forhold som bestemmer hastigheten til enzymer som katalyserer kjemiske reaksjoner.
Katalysereaksjonen skjer som følgende:
Først danner enzymet (E) et kompleks(ES) med substratet (S). Den kjemiske reaksjonen skjer deretter i neste trinn hvor enzymsubstratkomplekset ES spaltes og danner produkt (P) og enzymet (E), enzymet blir deretter fritt til å katalysere samme reaksjon flere ganger.
Enzymaktivitet måles i katal. 1 katal (kat) er enzymaktiviteten som omdanner ett mol substrat per sekund. Kcat er den katalyttiske hastighetskonstanten til en enzymreaksjon, omsetningstallet, som er lik Vmax/[E] hvor Vmax er maksimal reaksjonshastigheten og [E] er den molare konsentrasjonen av aktive seter på enzymet.
Reaksjonshastigheten går raskere ved høyere substratkonsentrasjon, helt til en viss grense ved Vmax.
Sammenhengen mellom reaksjonshastigheten, V, for en enzymreaksjon vil avhenge av substratkonsentrasjonen [S] som er gitt ved Michaelis-Menten ligningen:
 |
| Michaelis-Menten |
og vist med Michaelis-Menten kurven;
Ved lave konsentrasjoner av substrat i forhold til enzymer vil ikke alle aktive seter på enzymene brukes. Ved substrat i overskudd vil alle aktive seter på enzymene være fylt opp og produkt vil dannes med maks hastighet; Vmax. Km er substratkonsentrasjonen ved 1/2 Vmax. Vmax og Km er verdier som er unike for hver type enzym.
H. Lineweaver og D. Burke har laget en lineær utgave av Michaelis-Menten ligningen kalt Lineweaver-Burk ligningen:
...
Ved å plotte inn de inverse verdiene for S og V i et diagram kan man finne ut Vmax og Km grafisk fra en Lineweaver-Burk funksjon;
Lineweaver-Burk funksjonen viser 1/[S] på x-aksen mot 1/v på y-aksen med en rett linje som skjærer y-aksen ved 1/Vmax og x-aksen ved -1/Km. Dermed kan man bestemme de kinetiske konstantene Vmax og Km for enzymreaksjonen. Altså skjæringspunktet på y aksen vil tilsvare den inverse verdien til Vmax og skjæringspunktet på x-aksen tilsvarer den negative inverse verdien til Km.
...